ENZIM

MAKALAH BIOKIMIA

ENZIM

$Description: D:\LOGO UNY\UNY (1).JPG$

Disusun Oleh:

Kelompok 5

Desti Wulandari (09304244004)
Nita Triwidayati (09304244006)
Agita Riza K. (09304244011)
Nidia Fauziah Afriani (09304244019)
Ayu Prihantini (09304244022)
Eka Nurmalita Sari (09304244028)
M. Dwi Irsyad S . (09304244031)
Tri Endah N. (09304244043)

JURUSAN PENDIDIKAN BIOLOGI

FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM

UNIVERSITAS NEGERI YOGYAKARTA

2010

BAB I

PENDAHULUAN

Suatu reaksi kimia khususnya antara senyawa organik, yang dilakukan dalam laboratorium memerlukan suatu kondisi yang ditentukan oleh beberapa faktor seperti suhu, tekanan, waktu dan lain-lain. Apabila salah satu kondisi tidak sesuai dengan apa yang diinginkan maka reaksi tidak dapat berlangsung dengan baik. Tubuh kita merupakan laboratorium yang sangat rumit, sebab di dalamnya terjadi reaksi kimia beraneka ragam. Penguraian zat-zat yang terdapat dalam makanan kita, penggunaan hasil uraian untuk mendapatkan energi. Penggabungan kembali hasil uraian untuk membentuk persediaan makanan dalam tubuh serta banyak reaksi lain yang apabila dilakukan di dalam laboratorium atau invitro (vitro = kaca) membutuhkan keahlian khusus serta waktu yang lama, dapat berlangsung dengan baik di dalam tubuh atau in vivo (vivo = hidup) tanpa memerlukan suhu tinggi dan dapat terjadi dalam waktu yang relatif singkat. Reaksi atau proses kimia yang berlangsung dengan baik dalam tubuh kita ini dimungkinkan karena adanya katalis yang disebut enzim. Enzim adalah protein yang disintesis oleh sel hidup untuk mengkatalisis reaksi yang berlangsung di dalamnya.

Enzim atau biokatalisator adalah katalisator organik yang sangat penting dalam kehidupan, karena semua reaksi metabolisme dikatalis oleh enzim. Jika tidak ada enzim, atau aktivitas enzim terganggu maka reaksi metabolisme sel akan terhambat hingga pertumbuhan sel juga terganggu.

BAB II

PEMBAHASAN

ENZIM

Pengertian Dasar Dan Sejarah Penemuan Enzim

Enzim adalah protein yang bertindak sebagai biokatalisator dalam tubuh makhluk, sebagai katalis untuk proses biokimia yang terjadi di dalam maupun di luar sel. Enzim berperan untuk mempercepat reaksi kimia yang terjadi di dalam tubuh makhluk hidup, tetapi enzim itu sendiri tidak ikut bereaksi. Suatu enzim dapat mempercepat suatu reaksi 10⁸– 10¹¹ kali lebih cepat daripada dilakukan tanpa katalis. Enzimologi merupakan disiplin ilmu biokimia yang mempelajari segala sesuatu tentang enzim. Jadi enzim dapat berfungsi sebagai katalis yang sangat efisien, disamping itu mempunyai derajat kekhasan yang tinggi. Seperti juga katalis lainnya juga, maka enzim dapat menurunkan energi aktivasi suatu reaksi kimia. Enzim tidak dapat mengubah titik keseimbangan reaksi yang dikatalisisnya dan tidak akan habis dipakai atau diubah secara permanen oleh reaksi yang terjadi kecuali terjadi kerusakan pada enzim itu sendiri.

Sejarah Penemuan Enzim dimulai pada tahun 1850, Louis Pasteur menyimpulkan bahwa fermentasi gula menjadi alkohol oleh ragi dikatalis oleh “ fermen “. Pasteur mengemukakan bahwa fermen ini yang kemudian disebut sebagai “ enzim “, tidak dapat dipisahkan dari struktur sel ragi hidup. Pendapat ini bertahan cukup lama. Kemudian pada tahun 1897 Edward Buchner berhasil mengekstrak zat aktif dari sel ragi yang mampu mengkatalisis fermentasi gula menjadi alkohol. Berdasarkan hasil penelitian ini disimpulkan bahwa zat aktif tersebut tetap dapat berfungsi walaupun dipindahkan dari struktur sel hidup.

Selanjutnya pada tahun 1926 James Sumner dari Cornell University berhasil mengisolasi enzim urease dari ekstrak kacang dan kemudian mengkristalkannya. Sumner menemukan bahwa Kristal urease terdiri atas protein. Kemudian pada tahun 1930 Northrop mengkristalkan enzim tripsin dan pepsin, dan juga menemukan bahwa kedua enzim tersebut adalah protein, sifat protein enzim diterima secara luas. Hal ini diikuti dengan periode penelitian secara intensif akan enzim-enzim yang mengkatalis reaksi metabolism sel. Sekarang sejumlah 2000 jenis enzim telah diidentifikasi, masng-masing mengkatalis reaksi kimia yang berbeda. Ratusan enzim telah diperoleh dalam bentuk Kristal murni.

Pengertian biokatalisator dan katalisator sesungguhnya berbeda meskipun banyak orang beranggapan bahwa kedua pengertian itu sama. Katalisator sendiri adalah zat yang mempercepat reaksi kimia, proses pemotongan struktur yang direaksikan itu tidak teratur, Contohnya adalah katalisator MnO2 yang banyak digunakan pada percobaan kimia. Sedangkan biokalisator itu sendiri adalah zat yang mempercepat reaksi pada kondisi biasa baik pada tekanan, suhu, dan pH (kondisi normal), disintesis dan dihasilakan oleh sel hidup, reaksi pemotongan strukturnya teratur, memiliki spesifitas yang tinggi, dan memiliki tenaga katalitik yang luar biasa besar. Contohnya adalah enzim katalase.

Struktur Enzim

Sisi aktif enzim (active site) adalah bagian dari molekul enzim tempat berikatannya substrat, untuk membentuk kompleks enzim substrat, dan selanjutnya membentuk produk akhir. Sisi aktif suatu enzim berbentuk tiga dimensi, sering berupa lekukan pada permukaan protein enzim, tempat substrat berikatan secara lemah. Substrat berikatan dengan sisi aktif suatu enzim melalui beberapa bentuk ikatan kimia yang lemah (misalnya interaksi elektrostatik, ikatan hidrogen, ikatan van der Waals, dan interaksi hidrofobik). Setelah berikatan dengan bagian sisi aktif enzim, substrat bersama-sama enzim kemudian membentuk suatu kompleks enzim-substrat, selanjutnya terjadi proses katalisis oleh enzim untuk membentuk produk. Ketika produk sudah terbentuk enzim menjadi bebas kembali untuk selanjutnya bereaksi kembali dengan substrat.

Secara kimiawi enzim adalah suatu protein, karena itu sifat kimia – fisik enzim sama dengan sifat kimia fisik molekul protein. Molekul enzim dalam bentuk molekul protein struktur primer (sederhana) sampai ke protein struktur komplek. Seperti halnya protein, molekulnya tidak memilki struktur baku , demikian juga molekul enzim. Ada enzim yang berstruktur suatu peptida sampai polipeptida, ada yang berstruktur komplek protein dengan gugus atau radikal non protein sebagai suatu enzim.

Pada mulanya enzim dianggap hanya terdiri dari protein dan memang ada enzim yang ternyata hanya tersusun dari protein saja misalnya ribonuklease pancreas, pepsin dan tripsin. Komponen enzim yang berupa protein disebut dengan apoenzim. Apoenzim memiliki ciri-ciri belum aktif sebagai enzim, tidak dapat berdifusi melalui membrane, dan tidak tahan panas. Tetapi ada juga enzim-enzim yang selain protein juga memerlukan komponen selain protein. Komponen selain protein pada enzim dinamakan komponen non protein. Gugus Prostetik adalah Gugus organik atau anorganik yang terikat kuat pada enzim. Kofaktor memiliki ciri-ciri belum aktif sebagai enzim, dapat berdifusi melalui membran, dan tahan panas. Kofaktor dapat merupakan ion logam/metal yang disebut Ion logam (molekul anorganik) dan molekul organik yang dinamakan koenzim dan vitamin. Koenzim adalah molekul organik kecil yang tahan panas, mudah terdisosiasi dan dipisahkan dari enzim. Enzim yang memerlukan ion logam sebagai kofaktornya dinamakan metaloenzim. vitamin dibutuhkan dalam jumlah yang sedikit karena vitamin bekerja sebagai katalisator yang memungkinkan transformasi kimia makronutrien yang secara bersama-sama kita sebut metabolisme seperti halnya enzim bentuk aktif vitamin hanya terdapat pada konsentrasi yang rendah dalam jaringan. Ion logam ini berfungsi untuk menjadi pusat katalis primer, menjadi tempat untuk mengikat substrat, dan sebagai stabilisator supaya enzim tetap aktif. Ion logam dapat terikat atau mudah lepas ( K+, Mn+2, Mg+2, Cu+2, Zn+2). Pada beberapa enzim, koenzim atau ion logam hanya terikat secara lemah atau dalam waktu sementara pada protein, tetapi, pada enzim lain senyawa ini terikat kuat, atau terikat secara permanen pada hal ini disebut gugus protestik. Koenzim dan ion logam bersifat stabil sewaktu pemanasan, sedangkan bagian protein enzim, yang disebut apoenzim terdenaturasi oleh pemanasan. Enzim yang strukturnya sempurna dan aktif mengkatalisis, bersama-sama dengan koenzim atau gugus logamnya atau gabungan antara bagian protein enzim (apoenzim) dan kofaktor disebut Holoenzim. Holoenzim memiliki ciri-ciri aktif sebagai enzim, tidak dapat berdifusi melalui membran, dan tidak tahan panas.

Secara ringkas struktur sebuah enzim yang aktif dapat dilihat pada bagan di bawah ini?????

Berikut ini adalah tabel koenzim yang bertindak sebagai kofaktor beserta senyawa yang dipindahkan :

No	Kode	Singkatan dari	Yang dipindahkan
1.	NAD	Nikotinamida-adenina dinukleotida	Hidrogen
2.	NADP	Nikotinamida-adenina dinukleotida fosfat	Hidrogen
3.	FMN	Flavin mononukleotida	Hidrogen
4.	FAD	Flavin-adenina dinukleotida	Hidrogen
5.	Ko-Q	Koenzim Q atau Quinon	Hidrogen
6.	Sit	Sitokrom	Elektron
7.	Fd	Ferredoksin	Elektron
8.	ATP	Adenosina trifosfat	Gugus fosfat
9.	PAPS	Fosfoadenil sulfat	Gugus sulfat
10.	UDP	Uridina difosfat	Gula
11.	Biotin	Biotin	Karboksil (CO₂)
12.	Ko-A	Koenzim A	Asetil
13.	TPP	Tiamin pirofosfat	C₂-aldehida

Dan ini adalah tabel beberapa jenis ion logam yang bertindak sebagai kofaktor :

Sifat-sifat Enzim

Enzim memiliki sifat-sifat sebagai berikut :

1. Protein

Karena enzim adalah suatu protein walaupun tidak 100% protein dengan demikian sifat-sifat protein tetap melekat pada enzim yaitu mengalami kerusakan struktur pada suhu tinggi, memiliki berat molekul yang besar dan terpengaruh oleh pH.

2. Thermolabil

Mudah rusak, enzim rusak oleh panas karena enzim adalah suatu protein. Rusaknyaenzim oleh panas disebut Denaturasi. Kebanyakan enzim rusak pada suhu diatas 40 ^oC, jika telah rusak maka enzim tidak dapat kembali berfungsi walaupun pada suhu normal.

3. Biokatalisator

mempercepat reaksi tanpa ikut bereaksi sehingga enzim juga dapat bekerja berulang-ulang.

4. Dalam jumlah sedikit

Enzim berfungsi untuk mempercepat reaksi sedangkan ia sendiri tidak ikut bereaksi, maka jumlahnya tidak perlu banyak. Suatu molekul enzim dapat bekerja berkali-kali, selama enzim itu sendiri tidak rusak. Enzim ada yang bekerja di dalam sel (endoenzim) dan di luar sel (ektoenzim), contoh ektoenzim : iltrat, maltase dan contoh endoenzim : lisosom.

5. Bekerjanya enzim spesifik

Umumnya enzim tidak dapat bekerja tanpa adanya zat non protein tambahan yang disebut kofaktor. Pada suatu reaksi enzimatis terdapat zat yang mempengaruhi reaksi, yaitu aktifator dan inhibitor. Aktifator dapat mempercepat jalannya reaksi karena aktifator adalah zat penggiat, contoh aktifator enzim adalah ion Mg, ca, zat filtrat seperti Ko. A, sedangkan inhibitor akan menghambat jalannya reaksi enzim, contohnya Co, Arsen, Hg dan Sianida.

6. Dapat digunakan berulang kali

Enzim dapat digunakan berulang kali karena enzim tidak berubah pada saat terjadi reaksi akan tetapi molekul enzim kadang rusak dan harus diganti.

7. Dapat bekerja bolak-balik

Umumnya enzim dapat bekerja bolak-balik, artinya suatu enzim dapat bekerja menguraikan suatu persenyawaan menjadi persenyawaan-persenyawaan lain, dan sebaliknya dapat pula bekerja menyusun persenyawaan-persenyawaan itu menjadi persenyawaan semula. Zat (substrat) A dapatdiuraikan menjadi zat B dan zat C, sebaiknya zat C dapat direaksikan kembali dengan zat B membentuk zat A seperti semula. Enzim dapat bekerja kembali secara berulang-ulang asalkan strukturnya tidak rusak karena jika strutur enzim rusak maka enzim tidak bisa digunakan kembali.

8. Berat molekul yang besar

Enzim adalah protein, oleh karena itu sama seperti protein enzim juga memiliki berat molekul yang besar.

Klasifikasi Enzim

Suatu dasar penggolongan enzim secara sistematis telah dikemukakan oleh persetujuan Internasional. Sistem ini menempatkan semua enzim ke dalam enam kelas utama, masing-masing dengan subkelas, berdasarkan atas jenis reaksi yang dikatalisisnya. Klasifiikasi kelas utama enzim adalah :

1. Enzim oksidoreduktase

Merupakan kelompok enzim yang mengkatalisis reaksi oksidasi reduksi.

2. Enzim transperase

Merupakan kelompok enzim yang mengkatalisis reaksi pemindahan gugus.

3. Enzim hidrolase

Merupakan kelompok enzim yang mengkatalisis reaksi hidrolisis.

4. Enzim liase

Merupakan kelompok enzim yang mengkatalisis reaksi eliminasi non oksidasi dan non hidrolisis suatu gugus dari subtrat sehingga terbentuk ikatan ganda.

5. Enzim isomerase

Merupakan kelompok enzim yang mengkatasis reaksi pengubahan struktur molekul sehingga membentuk suatu isomer.

6. Enzim ligase

Merupakan kelompok enzim yang mengkatalisis reaksi ligasi yaitu penggabungan 2 subtrat. Reaksi ini disertai hidrolisis ATP sebagai sumber energi.

Tata Nama Enzim

v Berdasarkan substrat.

Nama enzim umumnya ditunjukkan oleh substrat yang terlibat dalam reaksi enzimatik tersebut. Umumnya enzim diberi nama dengan penambahan akhiran –ase terhadap substrat yang terllibat dalam reaksi enzimatik ataupun jenis reaksi yang dikatalisisnya. Untuk yang berdasar substrat Contohnya enzim laktase yaitu enzim yang mengkatalisis penguaraian laktosa menjadi glukosa dan galaktosa.

C₁₂H₂₂O₁₁ C₆H₁₂O₆+ C₆H₁₂O₆

Contoh yang lain adalah Amilase, yaitu enzim yang menguraikan amilum (suatu polisakarida) menjadi maltosa ( suatu disakarida)

amilase

maltosa

amilum

2 (C₆H₁₀O₅)n + n H2O n C₁₂H₂₂O₁₁

Maltase, yaitu enzim yang menguraikan maltosa menjadi glukosa

maltase

glukosa

maltosa

C₁₂H₂₂O₁₁+ H₂0 2 C₆H₁₂O₆

Sedangkan berdasarkan reaksi yang dikatalisisnya contohnya adalah enzim protease yaitu enzim yang mengkatalisis reaksi hidrolisis protein

v Tidak berdasar substrat

Penamaan enzim ini tidak menerangkan substrata atau jenisreaksi yang dikatalisisnya. Nama enzim ini diakhiri dengan akhiran ‘-in’. Cara penamaan ini tidak mengikuti aturan sehingga sulit diikuti.

Contoh : pepsin, tripsin, papain dan lain-lain

Karena ketidak konsistenan pemberian nama enzim diatas maka nama enzim menjadi tidak beraturan dan sangat sulit dipelajari pada tuhun 1964 suatu komisi telah ditunjuk oleh perhimpunan biokimia internasional untuk membuat suatu aturan yang baku dan standart. Komisi enzim perhimpunan biokimia dan biomolekul internasional (International Union of Biochemistry and Molecular Biology/ IUBMB) mengelompokkan enzim berdasarkan reaksi yang dikatalisisnya menjadi 6 kelompok. Masing – masing enzim ditandai dengan sejumlah urutan nomor, yang terdiri atas 4 unsur yang dipisahkan dengan tanda (.) digit pertama menunjukkan kelompok utama enzim

Faktor-Faktor yang Mempengaruhi Aktifitas Enzim

a) Suhu

Semakin tinggi suhu, kerja enzim juga akan meningkat. Kerja suatu enzim sangat dipengaruhi suhu lingkungannya.Setiap kenaikan suhu 10o C, kecepatan enzim akanmenjadi dua kali lipat, sampai batas suhu tertentu. Tetapi ada batas maksimalnya. Untuk hewan dan manusia misalnya, batas tertinggi suhu adalah 40ºC. Bila suhu di atas 40ºC, enzim tersebut akan menjadi rusak. Sedangkan untuk tumbuhan batas tertinggi suhunya adalah 25ºC. Kenaikan temperatur menaikkan kecepatan reaksi sampai batas tertentu; optimal sesuai suhu tubuh. Pada temperatur rendah (hipotermia) energi kinetik lebih rendah sehingga reaksi lebih lambat. Pada suhu tinggi enzim dapat mengalami denaturasi sehingga kehilangan fungsi, karena enzim dan protein pada umumnya dinonaktifkan oleh suhu tinggi.

b) pH

Pengaruh pH terhadap suatu enzim bervariasi tergantung jenisnya. Ada enzim yang bekerja secara optimal pada kondisi asam. Ada juga yang bekerja secara optimal pada kondisi basa. pH optimum 5,0 – 9,0.. Sebagian besar enzim bekerja optimal pada ph 7, namun ada beberapa yang memiliki karakteristik yang berbeda. Contoh, Pepsin bekerja pada pH rendah, enzim pepsin memiliki pH optimum 2, sedangkan enzim tripsin memiliki pH optimum 8,5. Perubahan pH akan menyebabkan perubahan konformasi sehingga aktivitas menurun, bahkan irreversible meski pH kembali seperti semula karena terjadi denaturasi.

Enzim	pH Optimum
Pepsin Tripsin Katalase Arginase Fumarase Ribonuklease	1,5 7,7 7,6 9,7 7,8 7,8

c) Konsentrasi substrat
Description: Michaelis-Menten figure

Semakin tinggi konsentrasi substrat, semakin meningkat juga kerja enzim tetapi akan mencapai titik maksimal pada konsentrasi tertentu. Jika pH dan suhu suatu sistem enzim adalah konstan, dan jumlah substrat berlebihan, maka laju reaksi adalah sebanding dengan jumlah enzim yang ada. Sebaliknya jika pH, suhu dan konsentrasi enzim konstan, maka laju reaksi adalah sebanding dengan jumlah substrat?????

d) Konsentrasi enzim

Kecepatan awal ditentukan oleh konsentrasi enzim. Semakin tinggi konsentrasi enzim, semakin meningkat juga kerja enzim.

e) Adanya aktivator
Aktivator merupakan zat yang memicu kerja enzim.

f) Adanya inhibitor
Inhibitor merupakan zat yang menghambat kerja enzim.

1. Inhibisi kompetitif

Inhibitor berikatan pada sisi aktif, berkompetisi dengan substrat, bentuknya sama/mirip substrat, dapat diatasi dengan meningkatkan konsentrasi substrat (reversibel), Interaksi inhibitor dengan sisi aktif sangat kuat, tidak dapat diatasi dengan meningkatkan konsentrasi substrat (irreversibel).?????????

2. Inhibisi non-kompetitif

inhibitor berikatan dengan selain sisi aktif, sehingga enzim kehilangan aktivitasnya, tidak dapat diatasi dengan meningkatkan konsentrasi substrat, jumlah enzim aktif berkurang. Cara mengatasinya adalah dengan cara mengurangi jumlah substrat sehingga jumlah kompleks substrat enzim berkurang. Pada intinya yang diserang oleh inhibitor adalah kompleks substrat enzim.

3, Inhibisi un-Competitiv

Ada 2 teori mengenai kerja enzim, yaitu teori gembok-anak kunci dan induced fit

1. Model kunci – dan anak kunci

Diusulkan oleh Emil Fisher pada tahun 1894, yang menyatakan bahwa bentuk molekul subtrat dengan sisi aktif enzim serupa dengan anak kunci dengan kuncinya sisi aktif enzim tertentu mempunyai bentuk tertentu yang hanya sesuai dengan substrat tertentu, seperti gembok cocok dengan anak kuncinya.Hal itu menyebabkan enzim bekerja secara spesifik.Jika enzim mengalami denaturasi karena panas, bentuk sisi aktif berubah sehingga sybstrat tidak sesuai lagi.Perubahan pH juga mempunyai pengaruh yang sama.

2. Teori induced fit

Diusulkan pada tahun 1958 oleh Daniel E. Koshland, Jr. yang menyatakan bahwa terikatnya substrat menyebabkan perubahan konformasi pada bagian sisi aktif enzim. Menurut teori ini, enzim tidak merupakan struktur yang spesifik melainkan struktur yang fleksibel. Bentuk sisi aktif enzim hanya menyerupai substrat. Ketika substrat melekat pada sisi aktif enzim, sisi aktif enzim berubah bentuk untuk menyerupai substrat.

Menurut teori ini, sisi aktif enzim lebih fleksibel menyesuaikan struktur substrat. Ikatan antara enzim dengan substrat dapat berubah menyesuaikan dengan substrat.

Cara kerja Enzim

Molekul selalu bergerak dan bertumbukan satu sama lain.Jika suatu molekul substrat menumbuk molekul enzim yang tepat, maka akan menempel pada enzim.Tempat menempelnya molekul substrat pada enzim disebut sisi aktif. Kemudian terjadi reaksi dan molekul produk ini dapat menjadi substrat bagi molekul lain.

Umumnya enzim dapat bekerja bolak-balik, artinya suatu enzim dapat bekerja menguraikan suatu persenyawaan menjadi persenyawaan-persenyawaan lain, dan sebaliknya dapat pula bekerja menyusun persenyawaan-persenyawaan itu menjadi persenyawaan semula. Zat (substrat) A dapat diuraikan menjadi zat B dan zat C, sebaiknya zat C dapat direaksikan kembali dengan zat B membentuk zat A seperti semula.

Cara kerja enzim dengan substrat lebih dari satu adalah:

Reaksi berganti-tunggal Reaksi berganti-ganda (ping-pong)

Spesifitas Enzim

Enzim bersifat spesifik artinya enzim tertentu hanya dapat mempengaruhi reaksi tertentu, tidak dapat mempengaruhi reaksi lainnya, sehingga enzim juga memiliki substrat yang spesifik. Reaktan dimana enzim akan bekerja disebut sebagai substrat enzim. Enzim berikatan dengan substratnya (atau beberapa substratnya ketika terdapat dua atau lebih reaktan). Pada saat enzim dan substrat berikatan, kerja katalitik enzim tersebut akan mengubah substrat menjadi produk (atau beberapa produk) reaksi. Setiap enzim dapat membedakan substratnya dari senyawa yang sangat dekat sekalipun hubungannya, seperti isomer, sedemikian rupa sehingga setiap jenis enzim mengkatalisis suatu reaksi tertentu.

Satu enzim mengkatalisis satu macam reaksi/ reaksi yang sejenis.

Ø Spesifik absolut

Asam suksinat asam fumarat

Ø Stereospesifik

arginase

L – arginin L - ornitin

α - amilase

amilum α – D – glukosa

Ø Spesifik ikatan

Trombin memutuskan ikatan arginin – glisin.

Ø Spesifik reaksi

Esterase mengkatalisis hidrolisis ester kinase mengkatalisis penambahan fosfat.

Contoh dari spesifitas enzim yang sering kita jumpai dalam kehidupan sehari-hari, yaitu perbandingan antara agar-agar yang terletak di dalam cawan petri dan di atasnya diberi buah nanas dengan gelatin yang terletak di dalam cawan petri dan diatasnya diberi buah nanas.

Buah nanas mengandung enzim bromielin yang mampu menghancurkan stuktur protein.

Dari kedua perlakuan di atas gelatin menjadi hancur karena gelatin termasuk protein, sedangkan agar-agar tidak rusak karena termasuk karbohidrat.

I. Kinetik enzim

Suatu reksi kimia dapat berlangsung bila molekul–molekul reaktan berada pada keadaan aktif atau dalam keadaan transisi. Pada saat ini enerdi molekul-molekul tersebut berada dalam keadaan energi pengaktivan. Dalam keadaan tersebut ikatan kimia dalam molekul akan mudah putus, sehingga memungkinkan terbentuknya suatu produk.

Laju reaksi kimia sebanding dengan konsentrasi senyawa pada kekuatan transisi. Laju reaksi kimia akan sangat tinggi jika sebagian besar molekul reaktan berada dalam keadaan transisi yang kaya akan energi. Reaksinya dapat digambarkan sebagai berikut :

A [keadaan transisi] P

Reaktan Produk

Ada dua cara umum untuk meningkatkan laju reaksi kimia seperti yang kita ketahui, yaitu meningkatkan suhu dan menambahkan katalis/enzim.

Berikut diagram energi terhadap laju reaksi :

Energi

bebas 2

1 ³

Koordinat reaksi

Keterangan gambar ;

1. Energi bebas pengaktivan dengan menggunakan enzim

2. Energi bebas pengaktivan tanpa menggunakan enzim

3. Energi bebas pengaktivan dari reaksi kebalikan tanpa menggunakan enzim

4. Perubahan energi bebas dari reaksi keseluruhan

Michelis dan Menten mendefinisikan suatu tetapan, yang sekarang dinyatakan sebagai K_M, yang bermanfaat dalam menyatakan hubungan yang tepat diantara konsentrasi substrat dan kecepatan reaksi enzimatik. K_M,atau tetapan Michelis-Menten, dapat didefinisikan secara sederhana sebagai konsentrasi substrat tertentu pada saat enzim mencapai setengah kecepatan maksimumnya.

Bentuk kurva kejenuhan substrat yang khas bagi suatu enzim dapat dinyatakan secara matematik sebagai berikut :

V_o =	V_maks[S]
V_o =	K_M + [S]

Dengan V_o= kecepatan awal pada konsentrasi substrat [S]

V_mask= kecepatan maksimum

K_m = tetapan Michelis – Menten enzim bagi substrat tertentu

Persamaan ini, yang diturunkan oleh Michelis – Menten berawal dari hipotesis dasar bahwa tahap pembatas kecepatan di dalam enzimatik adalah tahap penguraian komplek ES, menjadi produk dan enzim bebas.

Persamaan Michelis-Menten merupakan dasar bagi semua aspek kinetika kerja enzim. Jika kita mengetahui K_mdanV_mask, kita dapat menghitung kecepatan reaksi suatu enzim pada setiap konsentrsi substrat. Hampir semua reaksi enzimatik, termasuk reaksi dengan dua atau lebih substrat, dapat dianalisa secara kuantitatif dengan teori Michaelis – Menten. Kenyataan ini memberikan bukti kuat bahwa enzim mengkatalisis reaksi dengan menggabungkan substratnya dalam waktu sementara, jadi menurunkan energi aktivasi keseluruhan reaksi. Pembentukan komplek enzim – substrat seringkali dapat dideteksi secara langsung dengan metoda fisiko kimia, yaitu, melalui perubahan spektrum absorbs enzim tersebut, yang bersifat khas, ketika substratnya ditambahkan.

Persamaan Michaelis – Menten

V_o =	V_maks[S]
	K_M + [S]

Dapat ditransformasi secara aljabar menjadi bentuk lain yang lebih bermanfaat didalam pemetaan data percobaan. Suatu transformasi yang umum dilakukan diturunkan secara sederhana dengan membuat kebalikan dari kedua sisi persamaan Michaelis – Menten oleh Lineweaver-Burk, sehingga akan diperoleh persamaan Lineweaver-Burk

V_o =	V_maks[S]
V_o =	K_M + [S]

Jika persamaan ini dibalik maka akan diperoleh

1 V_o	K_{M +]} [S]
1 V_o	V_maks[S]

Dengan memisahkan komponen pembilang pada sisi kanan persamaan, diperoleh

1	K_M	[S]
V_o	V_maks [S]	V_maks[S]

Yang dapat disederhanakan menjadi

1	K_M1	[S] 1
V_o	V_maks [S]	V_maks[S]

Fungsi biologis

Enzim mempunyai berbagai fungsi bioligis dalam tubuh organisme hidup. Enzim berperan dalam transduksi signal dan regulasi sel, seringkali melalui enzim kinase dan fosfatase.^[59] Enzim juga berperan dalam menghasilkan pergerakan tubuh, dengan miosin menghidrolisis ATP untuk menghasilkan kontraksi otot.^[60] ATPase lainnya dalam membran sel umumnya adalah pompa ion yang terlibat dalam transpor aktif. Enzim juga terlibat dalam fungs-fungsi yang khas, seperti lusiferase yang menghasilkan cahaya pada kunang-kunang.^[61] Virus juga mengandung enzim yang dapat menyerang sel, misalnya HIV integrase dan transkriptase balik.

Description: http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/f/f7/Luciferase.png/220px-Luciferase.png

Enzim lusiferase pada kunang-kunang memiliki kofaktor lusiferin (kuning-hijau) yang dapat memancarkan cahaya.

Salah satu fungsi penting enzim adalah pada sistem pencernaan hewan. Enzim seperti amilase dan protease memecah molekul yang besar (seperti pati dan protein) menjadi molekul yang kecil, sehingga dapat diserap oleh usus. Molekul pati, sebagai contohnya, terlalu besar untuk diserap oleh usus, namun enzim akan menghidrolisis rantai pati menjadi molekul kecil seperti maltosa, yang akan dihidrolisis lebih jauh menjadi glukosa, sehingga dapat diserap. Enzim-enzim yang berbeda, mencerna zat-zat makanan yang berbeda pula. Pada hewan pemamah biak, mikroorganisme dalam perut hewan tersebut menghasilkan enzim selulase yang dapat mengurai sel dinding selulosa tanaman.^[62]

Beberapa enzim dapat bekerja bersama dalam urutan tertentu, dan menghasilan lintasan metabolisme. Dalam lintasan metabolisme, satu enzim akan membawa produk enzim lainnya sebagai substrat. Setelah reaksi katalitik terjadi, produk kemudian dihantarkan ke enzim lainnya. Kadang-kadang lebih dari satu enzim dapat mengatalisasi reaksi yang sama secara bersamaan.

Enzim menentukan langkah-langkah apa saja yang terjadi dalam lintasan metabolisme ini. Tanpa enzim, metabolisme tidak akan berjalan melalui langkah yang teratur ataupun tidak akan berjalan dengan cukup cepat untuk memenuhi kebutuhan sel. Dan sebenarnya, lintasan metabolisme seperti glikolisis tidak akan dapat terjadi tanpa enzim. Glukosa, contohnya, dapat bereaksi secara langsung dengan ATP, dan menjadi terfosforliasi pada karbon-karbonnya secara acak. Tanpa keberadaan enzim, proses ini berjalan dengan sangat lambat. Namun, jika heksokinase ditambahkan, reaksi ini tetap berjalan, namun fosforilasi pada karbon 6 akan terjadi dengan sangat cepat, sedemikiannya produk glukosa-6-fosfat ditemukan sebagai produk utama. Oleh karena itu, jaringan lintasan metabolisme dalam tiap-tiap sel bergantung pada kumpulan enzim fungsional yang terdapat dalam sel tersebut.

ENZIM

0 Response to "ENZIM"